Μια προηγουμένως άγνωστη πρωτεΐνη - που μπορεί να εντοπιστεί σε μια οικογένεια βακτηρίων που βρίσκονται στο έδαφος, αλλά και στο μικροβίωμα του ανθρώπινου εντέρου - θα μπορούσε να βοηθήσει στην ανάπτυξη φαρμάκων για τη θεραπεία του καρκίνου.
Σε εργασία που δημοσιεύθηκε στο PNAS, ερευνητές του King's College του Λονδίνου και του Πανεπιστημίου της Ουάσινγκτον περιγράφουν τη μοναδική τρισδιάστατη δομή αυτής της πρωτεΐνης, η οποία χρησιμοποιείται τώρα για την ανάπτυξη συστημάτων χορήγησης φαρμάκων για τον καρκίνο.
Η βακτηριακή πρωτεΐνη που εντόπισε η ομάδα, την οποία ονόμασαν BeeR, έχει παρόμοια λειτουργία με την ακτίνη - την πρωτεΐνη που υπάρχει σε αφθονία στην πλειονότητα των ανθρώπινων κυττάρων. Παρουσία μιας χημικής ουσίας που ονομάζεται ΑΤΡ, τα μόρια ακτίνης μπορούν να ενωθούν μεταξύ τους σε μακριές σπειροειδείς αλυσίδες, γνωστές ως νημάτια.
Τα νημάτια βρίσκονται στην εξωτερική μεμβράνη των κυττάρων και έχουν πολλές σημαντικές λειτουργίες, μεταξύ άλλων βοηθώντας τα κύτταρα να διατηρούν το σχήμα τους, να διαιρούνται και να κινούνται. Η ακτίνη μπορεί επίσης να διασπάσει το ΑΤΡ, γεγονός που προκαλεί την αποσύνθεση των νηματίων.
Τα βακτήρια έχουν παρόμοιες πρωτεΐνες με την ακτίνη που σχηματίζουν νημάτια παρουσία ΑΤΡ και βοηθούν στον έλεγχο του κυτταρικού σχήματος και της διαίρεσης. Αλλά όταν μελέτησαν την BeeR, οι ερευνητές ανακάλυψαν μια εντυπωσιακή διαφορά από άλλες βακτηριακές πρωτεΐνες που μοιάζουν με την ακτίνη - τη δομή της.
Ο Δρ Julien Bergeron, ανώτερος λέκτορας στο Κέντρο Randall για την κυτταρική και μοριακή βιοφυσική στο King's College του Λονδίνου, ο οποίος ηγήθηκε της έρευνας, δήλωσε:
«Χρησιμοποιήσαμε δεδομένα μεταγονιδιωματικής - εκτεταμένη αλληλούχιση βακτηριακών γονιδιωμάτων από το περιβάλλον - για να εντοπίσουμε μια άγνωστη προηγουμένως πρωτεΐνη που μοιάζει με ακτίνη σε μια οικογένεια βακτηρίων γνωστή ως Verrucomicrobiota.
«Χρησιμοποιώντας τα πιο προηγμένα κρυοηλεκτρονικά μικροσκόπια, μπορέσαμε να προσδιορίσουμε την ατομική δομή αυτής της πρωτεΐνης, αποδεικνύοντας ότι αντί για νήμα, σχηματίζει έναν άκαμπτο σωλήνα, με μια κοίλη κοιλότητα στο κέντρο του. Αυτό διαφέρει εντυπωσιακά από την ακτίνη ή οποιαδήποτε άλλη βακτηριακή αντίστοιχη πρωτεΐνη».
Ο δρ Bergeron ανακάλυψε για πρώτη φορά την πρωτεΐνη όταν ήταν μεταδιδακτορικός ερευνητής στην Ιατρική Σχολή του Πανεπιστημίου της Ουάσιγκτον στο Σιάτλ στο εργαστήριο του καθηγητή Justin Kollman, κύριου συγγραφέα της δημοσίευσης. Εκείνη την εποχή, ωστόσο, δεν ήταν σε θέση να λύσουν τη δομή της πρωτεΐνης.
Αφού μετακόμισε στο King's και μελέτησε την πρωτεΐνη χρησιμοποιώντας προηγμένες τεχνικές απεικόνισης, ο δρ Bergeron -με τη βοήθεια των μελών της εργαστηριακής ομάδας Shamar Lale-Farjat, Hanna Lewicka και Chloe Parry- διαπίστωσε ότι παρουσία ΑΤΡ, η BeeR συναρμολογείται σε τρεις στάσεις που σχηματίζουν μια κοίλη, σωληνοειδή δομή.
Πηγή: news-medical.net
